INTRODUCTION
La protéase joue un rôle important dans la digestion des protèines en étant le catalyseur pour le cleavage de liaison peptidique par une réaction hydrolyse. La HIV-2 Protease hydrolyse des polyprotéines virales et forme des produits protéiniques foncionnels qui sont indispensables pour l'assemblement et l'activité des virus^*. Pour le traitement contre ces derniers, on cherche donc les molécules qui sont capable de se lier et desactiver le fonctionnement de la protéase.

STRUCTURE DE PROTEASE ET D'INHIBITEUR
La HIV-2 protéase est un homodimère (chaines A et B). Chaque monomère contient 99 acides aminés et les deux monomères partagent une conformation identique.

Reset Chaine A Chaine B Inhibiteur Zoom Inhibiteur
Les structures secondaires de chaque monomère sont un hélice-alpha et deux feuiles-beta. Chaque structure est stabilisé par des liaison d'hydrogène entre les groupements carbonyl et amide des résidus présentant dans le squelette principal^**.

Hélice alpha et H-bonds Feuille beta et H-bonds
Comme mentionné auparavant, la protéase est un enzyme indispensable pour la réplication des virus HIV. En bloquant la protéase par se lier avec celle-ci, les inhibiteurs empêchent donc une cellule infectée de produire de nouvelles particules du virus. Le complexe de protéase et d'inhibiteur est stabilisé par des liaisons d'hydrogène. Les deux animations ci-dessous montrent les résidus de protéase qui se trouvent au maximum 3.5 angstrom de l'inhibiteur ainsi que l'accessibilité de l'inhibiteur à la molécule de protéase.

Résidues à moins de 3.5 A Accessibilité de l'inhibiteur